中国科学院微生物研究所与厦门大学联合科研团队在酶催化领域取得重要进展。一项关于金属异构酶功能的新发现，为微生物代谢调控机制研究开辟了新路径。相关成果已发表于国际权威学术期刊《自然-催化》。
研究聚焦于糖类代谢的关键环节——己糖的碳-碳键断裂过程。糖类作为生命活动的重要物质基础，其代谢途径中存在诸多尚未阐明的机制。科研人员通过系统研究具有抗菌活性的天然产物"环烯酸菌素"，发现其中关键酶Art22具有独特的双重催化功能。该酶不仅具备典型的TIM桶状结构，还能通过金属离子介导的氧化反应，将己糖转化为短链化合物并释放二氧化碳。
实验数据显示，Art22酶的活性中心具有特殊设计，能够在同一催化位点连续完成异构化与氧化裂解两步反应。这种"一酶双功能"的特性使微生物能够在代谢过程中实现动态平衡：既通过生成抗菌分子抑制竞争微生物，又能及时降解胞内毒性产物，维持细胞内环境的稳定。这种精妙的代谢调控策略，为理解微生物适应复杂环境提供了新视角。
研究团队通过结构生物学与生物化学相结合的方法，详细解析了Art22酶的催化机制。该发现不仅拓展了人们对金属酶催化反应类型的认知，更为天然产物药物开发提供了新的理论支撑。科研人员指出，这种新型糖类氧化裂解机制可能广泛存在于微生物代谢网络中，对理解微生物生态竞争和药物合成具有重要指导意义。
目前，该研究已引起国际学界的广泛关注。专家认为，这项成果为酶工程改造和新型生物催化剂开发提供了重要参考，有望推动绿色化学和生物制药领域的技术创新。
